Proteómica en el estudio de la interacción entre una planta y su simbionte

Proteómica en el estudio de la interacción entre una planta y su simbionte

Medicago truncatula es una leguminosa que forma nódulos para la fijación de nitrógeno al establecer simbiosis con Sinorhizobium meliloti. Para conocer el proteínas que podrían estar implicadas en la simbiosis, se utilizaron técnicas de espectrometría de masas de alta resolución, para estudiar el meristemo apical, flor, hojas, tallo, raíz y nódulos (de 10, 14 y 28 días); así como el proteoma de las bacterias (a los 10, 14 y 28 días).

Como resultado, se encontró que existe una gran cantidad de proteínas que se expresan en todos los órganos, aunque existen otras que dependen del órgano de la planta o del estadio de desarrollo del nódulo. Al comparar las proteínas que la planta expresa en los nódulos respecto a la raíz, se observa que la mayoría de ellas están implicadas en mecanismos que participan en el funcionamiento del nódulo, su senescencia, el transporte de oxígeno y la respuesta inmune. Al crear redes con éstas proteínas, resalta el papel de una proteína de unión a calmodulina, que se enlaza con mecanismos regulatorios de fosforilación y con los péptidos conocidos como NCR. Los péptidos NCR son similares a los péptidos antimicrobianos e inducen la formación de los bacteroides (estructuras de fijación de nitrógeno) de los nódulos.

Debido a que los datos del trabajo muestran variaciones en los niveles de las diferentes clases de NCR a lo largo del tiempo de desarrollo del nódulo, junto con cambios en la expresión en las proteínas bacterianas, los autores apoyan la hipótesis de que éstos serían moléculas clave relacionadas con los cambios en la expresión de diferentes reguladores transcripcionales de S. meliloti, que serían blanco directo de la acción de las plantas.

Figure 1 In-depth proteome sequencing reveals organ-specific proteins and post-translational modifications. (a,b) Circular proteome maps depict the similarities and differences in the organ-specific proteomes acquired following proteome analysis of seven M. truncatula organs (apical meristem, flower, leaf, root, seed, stem, and nodules 10, 14, and 28 d past infection) (a) and nodule rhizobia (10, 14, and 28 d past infection) (b). The number of protein identifications associated with each organ is displayed by heat maps. The color gradient within these heat maps and respective links reflect the number of organs each protein identification is associated with, where the lightest green region represents the core proteome. The relative abundance of each protein within a given organ is represented by the black histograms. Organ-specific proteins, phosphorylation sites, and lysine acetylation sites are indicated by the red, blue, and purple histograms, respectively. Note that the length of each bar reflects the organ specificity of each protein or PTM site, i.e., longer bars represent a greater degree of specificity.

Figure 1 In-depth proteome sequencing reveals organ-specific proteins and post-translational modifications. (a,b) Circular proteome maps depict the similarities and differences in the organ-specific proteomes acquired following proteome analysis of seven M. truncatula organs (apical meristem, flower, leaf, root, seed, stem, and nodules 10, 14, and 28 d past infection) (a) and nodule rhizobia (10, 14, and 28 d past infection) (b). The number of protein identifications associated with each organ is displayed by heat maps. The color gradient within these heat maps and respective links reflect the number of organs each protein identification is associated with, where the lightest green region represents the core proteome. The relative abundance of each protein within a given organ is represented by the black histograms. Organ-specific proteins, phosphorylation sites, and lysine acetylation sites are indicated by the red, blue, and purple histograms, respectively. Note that the length of each bar reflects the organ specificity of each protein or PTM site, i.e., longer bars represent a greater degree of specificity.

Marx, H., Minogue, C. E., Jayaraman, D., Richards, A. L., Kwiecien, N. W., Sihapirani, A. F., … & Volkening, J. D. (2016). A proteomic atlas of the legume Medicago truncatula and its nitrogen-fixing endosymbiont Sinorhizobium meliloti. Nature Biotechnology.